Чтение онлайн

Каждая из этих связей находится на равном расстоянии от остальных, так что если метиленхлорид составлен именно таким образом, то совершенно не имеет значения, на каких именно связях закреплены два атома хлора. Все связи одинаковы. Вы можете сами проверить это на модели: воткните в пластилиновый или восковой шарик четыре палочки в виде описанного мной треножника. Пусть две палочки будут белыми (допустим, это связи с водородом), а две — зелеными (связи с хлором). Попробуйте поменять их между собой, и вы убедитесь, что аналогичного эффекта можно добиться и простым переворачиванием треножника. Соответственно, согласно теории Вант-Гоффа—Беля, метиленхлорид имеет только одно возможное представление — и это согласуется с практическими данными.

Однако, если к каждой из четырех связей углерода прикрепить по разной группе, результат будет уже другим. В этом вы тоже можете убедиться, поэкспериментировав с пластилиновым шариком и четырьмя палочками. Получится, что в таком случае существуют две возможные комбинации, каждая из которых является зеркальным отражением второй. Вы увидите, что, сколько ни крути модель, перевести одно из них в другое не получится. По системе Кекуле эти зеркальные варианты можно отобразить, как показано на рис. 39, и перевести одну формулу в другую невозможно.

Вскоре было установлено, что в каждом случае, когда органическое вещество выказывало оптическую активность, в молекуле обнаруживалась асимметрия, обусловленная наличием как минимум одного «несимметричного углерода» (такого, к которому присоединяется четыре различные группы). При прохождении через вещества одной категории угол плоскости света смещался по часовой стрелке, другой — против часовой. Так при какой же куда?

Казалось, что ответить на этот вопрос невозможно, поэтому в 1891 году немецкий химик Эмиль Фишер вынес по этому поводу произвольное решение. Он выписал на бумаге два варианта строения вещества под названием глицеральдегид (который можно рассматривать как крайне простую молекулу сахара), и пометил один из них как D-глицеральдегид («правосторонний»), а второй — как L-глицеральдегид («левосторонний»). Все остальные оптически активные вещества теперь осталось рассмотреть по аналогии с этими двумя и отнести либо к «левосторонней», либо к «правосторонней» группам. Совсем недавно оказалось, что Фишер действительно был прав. Распределенные им по группам вещества действительно имеют именно то строение, которое он предполагал.

Когда в лабораторных условиях создается какое-либо из веществ, имеющих асимметричную структуру, оба зеркальных варианта формируются в равных количествах, поскольку такова ситуация максимального беспорядка, а следовательно, максимальной энтропии. Для того чтобы вещества одной категории получалось больше, чем другой, необходимо идти на специальные ухищрения, например использовать в качестве сырья другое оптически активное вещество.

Такие вещества добываются из животных и растительных источников. На самом деле все присутствующие в живой ткани вещества, имеющие в своем составе асимметричный атом углерода, представляют собой либо одну, либо вторую оптически активную форму. В этом отношении живая ткань являет собой поразительный пример механизма уменьшения энтропии — как и в отношении создания специфических белков. Естественно, все это делается за счет глобального ее увеличения.

Выяснилось, что все природные сахара — «правосторонние», а все природные аминокислоты (в том числе приведенный для иллюстрации на рис. 39 серии) — «левосторонние». То есть в общем случае организм не может использовать ни левосторонние сахара, ни правосторонние аминокислоты, поэтому их также называют «неестественными» сахарами и аминокислотами. Однако в небольшом количестве в природе они все же встречаются. В состав стрептомицина входит левосторонний сахар, а в состав некоторых антибиотиков — правосторонние аминокислоты. Жизненно необходимое человеку вещество «аскорбиновая кислота» имеет отношение к «неестественным» левосторонним сахарам.

Тот факт, что все природные аминокислоты — левосторонние, крайне важен для пептидной структуры. Если задаться целью создать модель пептидной цепочки с использованием тетраэдрального представления углеродных связей, то окажется, что радикалы звеньев-аминокислот в цепочку направлены по очереди в разные стороны. Тогда вдоль цепочки получается достаточно места для всех групп атомов. Если бы все аминокислоты были правосторонними, ситуация была бы той же.

Однако, если бы часть аминокислот были левосторонними, а часть — правосторонними, то неизбежными стали бы случаи соседства в цепочке левосторонней и правосторонней аминокислот. Их радикалы оказались бы на одной стороне цепочки, и места для обоих просто не хватило бы. Именно поэтому все аминокислоты в белке должны быть либо левосторонними, либо правосторонними. Тот факт, что они оказались левосторонними, видимо, является результатом случая, произошедшего давным-давно в доисторические времена, когда появилась на свет первая белковая молекула.

Молекулы ферментов (тоже сами по себе оптически активные и асимметричные, благодаря наличию в их составе аминокислот), разумеется, отличают оптически активный субстрат от его зеркального отображения, так же как мы не надеваем на правую ногу левый ботинок. Реагируя с одним вариантом зеркального отображения и не реагируя с другим, ферменты поддерживают асимметрию в организме.

Для того чтобы ферменты могли проводить подобное различие между зеркальными вариантами вещества, субстрат должен крепиться к молекуле фермента как минимум в трех точках, и это — еще одно косвенное свидетельство в пользу образования промежуточного комплекса «субстрат-фермент».

Кстати, в 1949 году гипотеза о промежуточном образовании получила окончательное подтверждение — британский биохимик Бриттон Ченс смог непосредственно обнаружить наличие этого комплекса с помощью очень тонкого теста на светопоглощение.

До сих пор я рассуждал так, как будто в состав белков не входит ничего, кроме аминокислот. Да, в отношении большей части белков это так и есть. Однако при распаде многих белков, помимо аминокислот, обнаруживались и отличные от них вещества. Такие белки называют «составными», и самым известным из них является гемоглобин, придающий крови характерный красный цвет.

В 60-х годах XIX века немецкий биохимик Феликс Хоппесейлер сумел показать, что частью структуры гемоглобина является вещество «гем», являющееся не аминокислотой, а сложной группой атомов, содержащей один атом железа. Позже были открыты и ферменты, важную составную часть которых тоже представляет собой гем.

Гем называют «простетической группой» (от греческого слова, означающего «добавление», от которого происходит и слово «протез»), и он необходим для функционирования тех белков, частью которых является. Гем в составе гемоглобина и различных гемсодержащих ферментов — это одно и то же вещество, но у каждого белка имеется своя отдельная функция, определяемая аминокислотной составляющей. Тут можно провести аналогию с режущей кромкой инструментов — топора, серпа, стамески… Режущая кромка одинакова, но предназначение инструмента зависит от его формы в целом.

Гем прочно прикреплен к остальной части белковой молекулы, и удалить его можно, только разложив саму молекулу. Во всех прочих случаях первыми отваливаются аминокислоты. К примеру, некоторые ферменты в процессе очистки диализом теряют каталитические свойства. Причина этого кроется не в денатурации, поскольку, если ту же самую воду, которой промывали мембранный мешочек, потом долить в раствор фермента, он снова обретает свои каталитические свойства. Явно какая-то важная часть фермента в этом случае утрачивается, а потом, вместе с водой, возвращается обратно.